Аминокислота лизин в продуктах – применение и производство

Лизин (сокращенно Lys или K) – это α-аминокислота с химической формулой HO₂CCH (NH₂) (CH₂)₄NH₂. Это незаменимая аминокислота для людей. Кодоны лизина - AAA и AAG.

Лизин является основанием, так же как аргинин и гистидин. Ԑ-аминогруппа часто участвует в образовании водородной связи и в качестве общего основания в катализе. (Ԑ-аминогруппа (NH3⁺) крепится к началу пятого углерода из α-углерода, который прикреплен к карбоксильной (C = OOH) группе).

Общие посттрансляционные модификации включают метилирование ε-аминогруппы с отдачей метил-, диметил- и триметиллизина. Последний встречается в составе кальмодулина. Другие посттрансляционные модификации на остатках лизина включают ацетилирование и убиквитинирование. Коллаген содержит гидроксилизин, который получен от лизина лизил-гидроксилазой. O-гликозилирование остатков гидроксилизина в эндоплазматической сети или аппарата Гольджи используется для обозначения определенных белков для выделения из клетки.

Биосинтез лизина

Как незаменимая аминокислота, лизин не синтезируется в организме животных, поэтому он должен поступать в организм как лизин или лизин-содержащие белки. У растений и бактерий, он синтезируется из аспарагиновой кислоты (аспартата):

• L-аспартат сначала преобразуется в L-аспартил-4-фосфат аспартокиназой (или аспартат-киназой). ATФ необходим в качестве источника энергии для этого этапа.
• β-аспартат полуальдегид дегидрогеназа преобразовывает его в β-аспартил-4-полуальдегид (или β-аспартат-4-полуальдегид). Энергия от НАДФ используется в этом преобразовании.
• Дигидродипиколинатсинтаза добавляет группу пирувата к β-аспартил-4-полуальдегиду, и две молекулы воды удаляются. Это вызывает циклизацию и приводит к образованию 2,3-дигидродипиколината.
• Этот продукт восстанавливается до 2,3,4,5-тетрагидродипиколината благодаря дигидродипиколинат-редуктазе. Эта реакция потребляет молекулы НАДФ.
• Тетрагидродипиколинат N-ацетилтрансфераза открывает это кольцо и образует N-сукцинил-L-2-амино-6-оксогептандионат (или N-ацил-2-амино-6-оксопимелат). Две молекулы воды и один фермент ацил-КоА (сукцинил-КоА) используются в этой реакции.
• N-сукцинил-L-2-амино-6-оксогептандионат превращается в N-сукцинил-LL-2,6-диаминогептандионат (N-ацил-2,6-диаминопимелат). Эта реакция катализируется ферментом сукцинил–диаминопимелат-аминотрансферазой. Молекула глутаровой кислоты используется в этой реакции и производится оксокислота в качестве побочного продукта.
• N-сукцинил-LL-2,6-диаминогептандионат (N-ацил-2,6-диаминопимелат) преобразуется в LL-2,6- диаминогептандионат (L,L-2,6-диаминопимелат) сукцинил-диаминопимелат-десукцинилазой (ацилдиаминопимелат деациклазой). В этой реакции используется молекула воды и образуется сукцинат в виде побочного продукта.
• LL-2,6-диаминогептандионат преобразуется диаминопимелат-эпимеразой в мезо-2,6-диамино-гептандионат (мезо-2,6-диаминопимелат).
• И, наконец, мезо-2,6- диамино-гептандионат превращается в L-лизин диаминопимелат- декарбоксилазой.

Ферменты, участвующие в этом биосинтезе:

1. Аспартокиназа
2. β-аспартат-полуальдегид-дегидрогеназа
3. Дигидропиколинат-синтаза
4. Δ¹-пиперидин-2 ,6-дикарбоксилат-дегидрогеназа
5. N-сукцинил-2-амино-6-кетопимелат-синтаза
6. Сукцинил-диаминопимелат-аминотрансфераза
7. Сукцинил-диаминопимелат-десукцинилаза
8. Диаминопимелат-эпимераза
9. Диаминопимелат-декарбоксилаза.

Лизин и метаболизм

Лизин метаболизируется в организме млекопитающих, чтобы дать ацетил-КоА, с помощью начального трансаминирования α-кетоглутаратом. В результате бактериального расщепления лизина образуется кадаверин путем декарбоксилирования.

Аллизин является производным лизина, используемого в производстве эластина и коллагена. Он производится путем действия ферментов лизилоксидазы на лизин во внеклеточном матриксе и играет важную роль в формировании перекрестных связей, которые стабилизируют коллаген и эластин.

Синтез лизина

Синтетический, рацемический лизин известен с давних пор. Практический синтез начинается с капролактама. Промышленно, L-лизин, обычно изготавливается путем процесса ферментации с помощью Corynebacterium glutamicum; производство превышает 600.000 тонн в год.

Пищевые источники

Суточная потребность в миллиграммах лизина на килограмм массы тела, составляет: младенцы (3-4 месяца) - 103, дети младшего возраста (2 года) - 64, дети старшего возраста (10-12 лет) - 60 до 44 лет, взрослые - 12. Для взрослого с весом 70 кг, 12 мг лизина на килограмм массы тела составляет всего 0,84 грамма лизина. Обратите внимание, что рекомендации были впоследствии пересмотрены в сторону повышения, например, 30 мг/кг для взрослых.

Хорошими источниками лизина являются продукты с высоким содержанием белка такие, как яйца, мясо (особенно красное мясо, баранина, свинина, птица), соя, сыр (особенно пармезан), и некоторые виды рыбы (например, треска и сардины).

Лизин является ограничивающей аминокислотой (незаменимая аминокислота, находящаяся в наименьшем количестве в определенных продуктах питания) в большинстве зерновых культур, но в изобилии в большинстве бобовых). Следовательно, появились блюда, которые сочетают зерновые и бобовые культуры, такие как индийский дал с рисом, ближневосточный хумус, фул медамес, фалафель с лавашем, мексиканские бобы с рисом или тортилла, чтобы обеспечить весь белок в рационе, который, по собственному желанию или по необходимости, является вегетарианским. Считается, что пища содержит достаточно лизина, если она имеет, по - крайней мере, 51 мг лизина на грамм белка (так, чтобы белок на 5,1% состоит из лизина).

Продукты питания, содержащие значительное количество лизина, включают:

• Сом, канальный, выращиваемый, сырой: 9,19% белка составляет лизин.
• Курица, обжаренная, мясо и кожа, сваренная: 8,11% белка составляет лизин.
• Говядина, фарш, на 90% постная /10% жира, приготовленная: 8,31% белка составляет лизин.
• Соя, зрелые семена, сырые: 7,42% белка составляет лизин.
• Соя, зрелые семена, рассада: 5,74% белка составляет лизин (прорастание уменьшает содержание лизина).
• Крылатые бобы (известные как бобы Гоа или спаржевый горох), зрелые семена, сырые: 7,20% белка составляет лизин.
• Чечевица, розовая, сырая. 6,97% белка составляет лизин.
• Чечевица, пророщенная, сырая: 7,95% белка составляет лизин (прорастание увеличивает содержание лизина).
• Сыр пармезан, тертый: 7,75% белка составляет лизин.
• Бобы адзуки, зрелые семена, сырые: 7,53% белка составляет лизин.
• Молоко, обезжиренное: 7,48% белка составляет лизин.
• Яйца, целые, сырые: 7,27% белка составляет лизин.
• Горох, лущеный, зрелые семена, сырые: 7,22% белка составляет лизин.
• Фасоль, зрелые семена, сырые: 6,87% белка составляет лизин.
• Нут (бобы гарбанзо, бенгальский горох), зрелые семена, сырые: 6,69% ​​белка составляет лизин.
• Фасоль обыкновенная, зрелые семена, сырые: 5,73% белка составляет лизин.
• Амарант, зерна, сырые: 5,17% белка составляет лизин.
• Лебеда: 5% белка составляет лизин.

Свойства лизина

L-лизин является необходимым строительным блоком для всех белков в организме. L-лизин играет важную роль в абсорбции кальция, в наращивании мышечной массы, восстановлении после операции или спортивных травм, а также в выработке организмом гормонов, ферментов и антител.

Модификации

Лизин может быть модифицирован с помощью ацетилирования (ацетиллизин), метилирования (метиллизин), убиквитинирования, сумоилирования, неддилирования, биотинилирования, пупилирования, и карбоксилирования, которое стремится изменить функцию белка, в котором модифицириуемые остатки лизина являются частью.

Клиническое значение

Некоторые исследования показали, что лизин может быть полезен для носителей инфекций простого герпеса. Однако, это не было подтверждено рандомизированными контролируемыми исследованиями.

Лизин известен своим анксиолитическим действием через его воздействие на рецепторы серотонина в желудочно-кишечном тракте. Одно из исследований на крысах показало, что гиперстимуляция 5-HT4 рецепторов в кишечнике связана с кишечной патологией, вызываемой тревогой. Лизин, действует как антагонист серотонина и, следовательно, снижая гиперактивность этих рецепторов, уменьшает признаки беспокойства и диареи, вызванной тревогой в обследуемой популяции. Другое исследование показало, что дефицит лизина приводит к патологическому увеличению серотонина в миндалине, структуре мозга, которая участвует в эмоциональной регуляции и реакции на стресс.

Исследования на людях также показали корреляции между снижением потребления лизина и тревогой. Исследование на основе популяций в Сирии включало 93 семьи, чей рацион в первую очередь основывался на зерне и поэтому, вероятно, имел дефицит лизина. Обогащение зерен лизином привело к снижению маркеров тревоги, в том числе уровней кортизола, а также привело к потенцированию бензодиазепиновых рецепторов (распространенные мишени для анксиолитических препаратов, таких как «Xanax» и «Ativan»).

Существуют конъюгаты лизина, которые обещают перспективы в лечении рака, вызывая самоуничтожение раковых клеток, когда препарат сочетается с использованием фототерапии, в то время как нераковые клетки остаются невредимыми.

В то время как химически неважно для самого лизина, стоит отметить, что лизин присоединяется к декстроамфетамину, чтобы образовать предшественник лекарства лисдексамфетамина («Vyvanse»). В желудочно-кишечном тракте, молекула лизина отщепляется от декстроамфетамина, тем самым делая пероральный прием необходимым.

По данным исследований на животных, недостаток лизина вызывает иммунодефицит. Одной из причин относительного дефицита лизина является цистинурия, где имеется нарушение печеночной резорбции оснований или положительно заряженных аминокислот, в том числе лизина. Сопутствующее наличие в моче цистеина возникает, так как тот же транспортер дефицитной аминокислоты обычно присутствует также и в почках.

Ограниченные исследования показывают, что рацион, богатый лизином или добавки монохлорида L-лизина могут оказывать модерирующее воздействие на артериальное давление и частоту инсульта.

Использование лизина в корме для животных

Производство лизина для кормов для животных является одним видом из основных глобальных промышленностей, достигнув в 2009 году почти 700.000 тонн с рыночной стоимостью более € 1220 млрд. Лизин является важной добавкой в ​​корм животных для оптимизации роста некоторых животных, таких как свиньи и куры для производства мяса, так как является ограничивающей аминокислотой. Добавки лизина позволяют использовать более дешевые растительные белки (кукуруза, например, вместо сои), сохраняя при этом высокие темпы роста, и ограничивая загрязнение от выделения азота. В свою очередь, однако, загрязнение фосфатом является одной из основных экологических затрат, когда кукуруза используется в качестве корма для птицы и свиней.

Лизин промышленно производится путем микробной ферментации, из основания, в основном из сахара. Генно-инженерные исследования активно занимаются повышением эффективности штаммов бактерий в производстве и позволяют изготавливать лизин из других субстратов.

В популярной культуре

В 1993 году фильм «Парк Юрского периода», который основан на романе Майкла Крайтона 1990 года «Парк Юрского периода», показывает, что динозавры были генетически изменены так, что они не могут производить лизин. Это было известно как «ограничение лизина», и должно было предотвратить выживание клонированных динозавров за пределами парка, заставляя их быть зависимыми от добавок лизина, предоставляемых ветеринарами - сотрудниками парка. Организм большинства позвоночных не может производить лизин по умолчанию (это незаменимая аминокислота).

В 1996 году, лизин оказался в фокусе случая фиксации цен, крупнейшего в истории Соединенных Штатов. Компания «Archer Daniels Midland» заплатила штраф в 100 миллионов долларов США, и трое из ее руководителей были осуждены и отбыли тюремный срок. Также были признаны виновными в случае ценового сговора две японские фирмы («Ajinomoto», «Kyowa Hakko») и южнокорейская фирма («Sewon»). Секретные записи видео заговорщиков, договаривающихся о цене лизина, можно найти в Интернете или путем запроса видео из антитрестовского отдела Министерства юстиции США. Этот случай послужил основой для фильма «The Informant!», и книги с одноименным названием.