Пользовательский поиск

Стереоспецифичность ферментов

Принципиально важный феномен, определяемый фундаментальными свойствами ферментов, связан с явлением стереоспецифичности. Наличие в молекулах субстратов асимметрических атомов углерода, имеющих четыре различных заместителя, приводит к появлению стереоизомеров. Наиболее часто биохимия имеет дело со стереоизомерами аминокислот.

Продолжение ниже

Ферменты в нетрадиционных средах. Мицеллярная энзимология

Ферменты в естественных условиях работают в водной среде или на границе раздела фаз мембрана — водная среда. Развитие ме­тодов химической ...

Читать дальше...

всё на эту тему


Для описания стереоизомеров используют термины: «асимметрический центр», «хиральный центр», «хиральность» (хиральность означает принадлежность правому или левому).

Сами белки построены из оптически активных L-изомеров аминокислот. Ферменты, работающие с аминокислотами, весьма эффективно отличают D- и L-стереоизомеры аминокислот и, как правило, осуществляют реакции с одним из стереоизомеров. Природу стереоспецифического действия ферментов рассмотрим на примере протеолитических ферментов а-химотрипсина и трипсина. Структуры этих ферментов содержат два принципиально важных фрагмента — радикал R, определяющий природу аминокислоты, и N-ацильный заместитель. Качественное объяснение стереоспецифичности ферментов основано на том, что связывание этих фрагментов с сорбционными участками активного центра для L- и D-конфигурации аминокислоты должно приводить к различному расположению реакционного центра (карбоксильного атома углерода) относительно нуклеофильного реагента — гидроксильной группы серина.

D-стереоизомер субстрата (пунктирная линия) связывается с ферментом несколько прочнее, чем L-изомер. Однако на стадии ацилирования (к2) реакционная способность различается в 7400 раз, а на стадии деацилирования (к3) в 100 раз. Анализ природы стереоспецифичности приводит к выводу о возможности непродуктивного связывания субстрата в активном центре. В случае непродуктивного связывания субстрат образует нереакционноспособный комплекс с «узнающими» подцентрами активного центра, тем самым резко уменьшает реакционную способность последнего.

Рассмотренная модель позволяет сделать заключение, НТО увеличение гидрофобности сацильной части субстрата и тем самым увеличение ее способности к взаимодействию с гидрофобной областью, ответственной за продуктивное связывание, должно приводить к росту реакционной способности D-изомеров субстрата. Этот вывод подтвержден экспериментально. Приведена зависимость константы скорости ацилирования а-химотрипсина N-ацилированными производными D-аланина от гидрофобности N-ацильного заместителя. Соблюдается строгая линейная корреляция. Данный эксперимент является подтверждением рассмотренной выше концепции, объясняющей стереоспецифичность ферментов.




© Авторы и рецензенты: редакционный коллектив оздоровительного портала "На здоровье!". Все права защищены.


 
Текст сообщения*
Защита от автоматических сообщений
Загрузить изображение
 

nazdor.ru
На здоровье!
Беременность | Лечение | Энциклопедия | Статьи | Врачи и клиники | Сообщество


О проектеКарта сайта β На здоровье! © 2008—2015
nazdor.ru, nazdor.com
Контакты Наш устав

Рекомендации и мнения, опубликованные на сайте, являются справочными или популярными и предоставляются широкому кругу читателей для обсуждения. Указанная информация не заменяет квалифицированную медицинскую помощь, основанную на истории болезни и результатах диагностики. Обязательно проконсультируйтесь с врачом.

Размещенные на сайте информационные материалы, включая статьи, могут содержать информацию, предназначенную для пользователей старше 18 лет согласно Федеральному закону №436-ФЗ от 29.12.2010 года "О защите детей от информации, причиняющей вред их здоровью и развитию".