Пользовательский поиск

Вторичная, третичная и четвертичная структура белков

Водородные связи обеспечивают два типа вторичных структур в молекуле белка: а-спирали и 3-структуры (складки или листы). В рамках одной полипептидной цепи возможно взаимодействие амидного азота и карбоксильного кислорода с образованием водородной связи. Анализ возможных ненапряженных конформаций показывает, что наиболее выгодной и устойчивой является водородная связь между атомом кислорода одной и атомом азота другой аминокислоты, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка.

Продолжение ниже

Рудольф Хаушка: феномен белка

Типичная субстанция телесного строения животного – белок – так же характерна для животного, как для растения углеводы. Но и растение на определенном этапе развития образует белок, а именно,...

Читать дальше...

всё на эту тему


Эта связь показана пунктирной линией. В образовании такой связи может участвовать каждый карбоксильный кислород и амидный азот. В силу этого полипептидная цепь сворачивается в спираль, получившую название а-спирали. Как правило, а-спираль закручена против часовой стрелки и обозначается a-R-спираль (в отличие от a-L-спирали, закрученной по часовой стрелке). Помимо классической a-спирали в образовании вторичных структур могут принимать участие спирали, образованные 1-м и 3-м, 1-м и 5-м аминокислотными остатками. Но эти структуры гораздо более напряженные и поэтому встречаются реже.

Два участка полипептидной цепи могут взаимодействовать друг с другом за счет водородных связей, создавая пространственные поверхности.

Полная классификация белков по вторичной структуре представлена в компьютерных базах данных Dai/FSSP, CATH (Class Architecline Topology Homology), SCOP (Structural Classification of Proteins).

Типичным представителем 3-белков является фибриллярный белок шелка. По первичной структуре этот белок представляет собой блок-сополимер серина, глицина и аланина, включенный в менее регулярные участки цепи. Этот 8-кратный блок-сополимер из 6 аминокислот повторяется 50 раз и образует весьма прочный 3-лист. Регулярность полипептидной цепи обеспечивает внутреннюю регулярную структуру полимера: двойной слой глицинов — двойной слой аланинов — двойной слой глицинов и т.д. Наличие большого числа ориентированных водородных связей определяет сверхвысокую прочность нити.

G-Структуры могут образовывать регулярные структуры типа «бочки», внутри которой локализуются функционально важные группы. Примером белков, содержащих а-спирали, могут служить мембранные белки — проводники протонов типа бактериородопсина. Полипептидная цепь образует семь а-спиральных участков, пронизывающих мембрану. Структура белковой молекулы может быть стабилизирована за счет образования дисульфидных связей. Например, две SH-группы цистеина, находящиеся близко друг к другу, могут быть окислены с образованием внутримолекулярной дисульфидной связи. Вклад дисульфидных связей в стабилизацию белковой молекулы составляет 4—20 кДж/моль, что весьма существенно. Образовавшаяся дисульфидная связь препятствует разворачиванию полипептидной цепи в процессе денатурации, тем самым, увеличивая стабильность белка. Однако образование дисульфидных связей не всегда требуется для стабилизации белка. Так, для многих анаэробных и факультативно анаэробных организмов окислительно-восстановительный потенциал среды в клетке отрицателен, и сульфгидрильные группы находятся в восстановленном состоянии, тем не менее, белки могут быть весьма стабильны, как, например, в случае термофильных микроорганизмов.

Под третичной структурой белка понимают расположение его полипептидной цепи в пространстве. При увеличении молекулярной массы белков можно наблюдать тенденцию к образованию в рамках одной полипептидной цепи структур глобулярного типа. Эти структуры включают гидрофобное ядро и сольватационную оболочку из полярных и заряженных групп. Такие структурные образования получили название доменов. Под доменами в белках понимают области в третичной структуре с автономной структурной организацией. Зачастую домены определяют какую-либо функцию белка. Так, в НАД+- зависимых дегидрогеназах идентифицируется домен, ответственный за связывание кофактора — никотинамидадениндинуклеотида (НАД+). Этот домен присутствует у большинства НАД+- зависимых дегидрогеназ.

Многие белки склонны образовывать комплексы между субъединицами, образуя так называемую четвертичную структуру. В образовании комплексов значительную роль играют электростатические взаимодействия, водородные связи и иногда гидрофобные взаимодействия. Оказалось, что образование четвертичной структуры играет определенную регуляторную роль в катализе. Образование контактов белок—белок может отражаться на конфигурации атомов активного центра и, как следствие, приводить к изменению каталитической активности. Это так называемое аллостерическое взаимодействие.

Этот феномен может иметь регуляторное значение, приводя к S-образным зависимостям скорости реакции от концентрации субстрата.




© Авторы и рецензенты: редакционный коллектив оздоровительного портала "На здоровье!". Все права защищены.


 
Текст сообщения*
Защита от автоматических сообщений
Загрузить изображение
 

nazdor.ru
На здоровье!
Беременность | Лечение | Энциклопедия | Статьи | Врачи и клиники | Сообщество


О проектеКарта сайта β На здоровье! © 2008—2015
nazdor.ru, nazdor.com
Контакты Наш устав

Рекомендации и мнения, опубликованные на сайте, являются справочными или популярными и предоставляются широкому кругу читателей для обсуждения. Указанная информация не заменяет квалифицированную медицинскую помощь, основанную на истории болезни и результатах диагностики. Обязательно проконсультируйтесь с врачом.

Размещенные на сайте информационные материалы, включая статьи, могут содержать информацию, предназначенную для пользователей старше 18 лет согласно Федеральному закону №436-ФЗ от 29.12.2010 года "О защите детей от информации, причиняющей вред их здоровью и развитию".