Пользовательский поиск

Модификация белков протонированием. Белки как полиэлектролиты

Некоторые аминокислоты содержат в качестве заместителей функциональные группы, являющиеся кислотами и основаниями. Эти группы могут присоединить протон и изменить знак заряда молекулы в диапазоне pH 3 — 12. Речь идет об аминогруппе и карбоксильной группе соответственно N-концевой и С-концевой аминокислот, карбоксильных группах аспарагиновой и глутаминовой кислот, SH-группе цистеина, имидазольной группе гистидина, фенольной группе тирозина, а-аминогруппе лизина и гуанидиновой группировке аргинина. Диссоциация карбоксильной группы С-конца полипептидной цепи характеризуется pH ~ 3,5; аминогруппы N-конца — pH ~ 9.

Продолжение ниже

Рудольф Хаушка: феномен белка

Типичная субстанция телесного строения животного – белок – так же характерна для животного, как для растения углеводы. Но и растение на определенном этапе развития образует белок, а именно,...

Читать дальше...

всё на эту тему


Приведенные значения pH дают представление о диапазонах pH, в котором та или иная группа претерпевает изменение.

При pH > 3 карбоксильные группы аминокислот ионизированы (отрицательно заряжены), а при pH < 3 — протонированы (нейтральная форма). Аминогруппы лизина, имидазола гистидина и гуанидиновой группировки аргинина при pH <6 — 12 находятся в протонированном состоянии (положительно заряжены), при pH > 6 — 12 — в депротонированном (нейтральная форма).

В реальных белках значения pH ионогенных групп могут изменяться в широком интервале. Свойства этих групп в значительной степени зависят от их окружения и доступности для молекул воды. В некоторых случаях наблюдается смещение рH на несколько единиц.

При каждом значении pH молекула белка характеризуется определенным распределением зарядов, которое зависит от природы ионогенных групп и степени их ионизации. Значение pH, при котором молекула белка электронейтральна, называется изоэлектрической точкой и обозначается рI.

При pH > рI молекула белка заряжена отрицательно, при pH < рI — положительно.

Процессы протонирования и депротонирования функциональных групп молекул белка играют важную роль в катализе. Присоединение или передача протонов оказывает существенное влияние на электронные характеристики функциональных групп и соответственно на роль этих групп в катализе. Если функциональная группа играет роль нуклеофильного агента в каталитическом цикле, присоединение протона превращает ее из основания в кислоту и придает ей электрофильные свойства, что ведет к утрате группой каталитических свойств. Это проявляется в том, что зависимости каталитической активности ферментов от показателя pH имеют, как правило, экстремальный характер.

В то же время одна и та же функциональная группа в зависимости от степени протонирования может играть роль как электрофильного, так и нуклеофильного агента. Так, в активных центрах многих ферментов карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой кислот в зависимости от их ионного состояния «работают» как электрофильные или нуклеофильные агенты, атакующие субстрат.




© Авторы и рецензенты: редакционный коллектив оздоровительного портала "На здоровье!". Все права защищены.


 
Текст сообщения*
Защита от автоматических сообщений
Загрузить изображение
 

nazdor.ru
На здоровье!
Беременность | Лечение | Энциклопедия | Статьи | Врачи и клиники | Сообщество


О проектеКарта сайта β На здоровье! © 2008—2015
nazdor.ru, nazdor.com
Контакты Наш устав

Рекомендации и мнения, опубликованные на сайте, являются справочными или популярными и предоставляются широкому кругу читателей для обсуждения. Указанная информация не заменяет квалифицированную медицинскую помощь, основанную на истории болезни и результатах диагностики. Обязательно проконсультируйтесь с врачом.

Размещенные на сайте информационные материалы, включая статьи, могут содержать информацию, предназначенную для пользователей старше 18 лет согласно Федеральному закону №436-ФЗ от 29.12.2010 года "О защите детей от информации, причиняющей вред их здоровью и развитию".