Пользовательский поиск

Аминокислоты и пептидная связь

Основой биополимерной цепи, формирующей белки и ферменты, являются а-аминокислоты. В природе известно более 500 различных аминокислот, однако белки формируются всего лишь из 20, при этом аминокислоты белков представляют собой а-аминокислоты. Реакция синтеза белков из аминокислот в химическом смысле является реакцией поликонденсации, при которой образуются амидные (пептидные) связи между карбоксильной группой и аминогруппой аминокислоты.

Продолжение ниже

Транспорт аминокислот в гепатоцитах

Способность к трансмембранному переносу аминокислот присуща всем клеткам животного и растительного происхождения. Так как изучение кинетики этого процесса методически возможно ...

Читать дальше...

всё на эту тему


Таким образом, в любой полипептидной цепи имеются свободная аминогруппа (на N-конце) и свободная карбоксильная группа (на С-конце). При pH 7 аминогруппа, как правило, протонирована и, значит, положительно заряжена, карбоксильная группа депротонирована и заряжена отрицательно.

Реакция образования пептидной связи обратима. Состояние равновесия зависит от строения радикала R, показателя pH раствора, содержания воды. Константа равновесия К может быть вычислена на основании свободной энергии Д G° реакции образования пептидной связи.

В качестве примера приведены значения стандартной свободной энергии Д G° реакций образования пептидной связи при взаимодействии соответствующих аминокислот в водном растворе при pH 7 и температуре 25 °С.

В соответствии с принципами химической термодинамики процесс протекает самопроизвольно, если свободная энергия реакции отрицательная. Как следует из приведенных выше данных, пептидные связи в водной среде термодинамически неустойчивы (свободные энергии реакций синтеза пептидов положительные). Стабильность пептидной связи в значительной степени зависит от строения аминокислот, образующих пептид. Например, введение метильной группы в углеводородную цепь уменьшает прочность связи на 2 кДж/моль (сравните вторую и третью реакции); введение гидроксильной группы в ароматическое кольцо стабилизирует пептидную связь на 1,6 кДж/моль (сравните третью и четвертую реакции).

При равновесии в водном растворе пептиды и белки должны были бы быть полностью гидролизованы и представлять собой смеси свободных аминокислот.

Значения свободной энергии реакции образования пептидной связи не велики: для второй реакции 5,4 кДж/моль, для четвертой реакции 1,8 кДж/моль, что позволяет проводить синтез белков и пептидов при относительно небольших затратах энергии (для сравнения: свободная энергия реакции гидролиза уксусного ангидрида равна -91,1 кДж/моль).

Все аминокислоты, за исключением глицина, имеют хиральный атом в a-положении. Все природные аминокислоты в белках представлены левовращающим L-диастереомером.

Первичная структура белка (последовательность аминокислот) записана в молекулах дезоксирибонуклеиновых кислот (ДНК) в виде последовательности тринуклеотидных фрагментов — кодонов. Азотистые основания, определяющие генетический код, представлены в нуклеиновых кислотах урацилом (U), тимином (Т), цитозином (С), аденином (А) и гуанином (G). Аденин, гуанин, цитозин входят в состав как ДНК, так и рибонуклеиновых кислот (РНК), урацил — только в состав РНК, тимин — преимущественно в ДНК. Каждая аминокислота кодируется в молекуле ДНК трехнуклеотидным кодом. При этом из четырех оснований нуклеотидов может быть составлено 64 различных сочетания. Поскольку аминокислот всего 20, генетический код является вырожденным, т.е. одной аминокислоте соответствуют несколько кодонов. Лейцин, серин и аргинин представлены в генетическом коде шестью кодонами, а триптофан и метионин — всего одним.

Каждый белок индивидуален; в состав каждой белковой молекулы входит строго определенное число аминокислот. Однако если рассмотреть большую выборку белков, можно получить информацию о среднем содержании каждой аминокислоты в биологическом мире. Наиболее распространенной в живой природе аминокислотой является лейцин, на втором месте — аланин, третью позицию занимает серин. Наиболее редкая аминокислота в белках — триптофан.

Разнообразие белковых структур колоссально. Число N возможных вариантов структур задается уравнением.

Химические свойства аминокислот в белках, т.е. их способность вступать в те или иные реакции, определяются свойствами бокового радикала R. Условно аминокислоты можно разделить на несколько групп. Наибольшей химической стабильностью обладают аминокислоты (аланин, валин, лейцин, изолейцин), содержащие в качестве бокового остатка алифатический радикал. Эти аминокислоты практически не подвергаются химической модификации.

Химические свойства серина, треонина и цистеина определяются реакционной способностью ОН- и SH-группы. Возможность химической модификации фенилаланина, тирозина и триптофана обусловлена способностью ароматических радикалов этих аминокислот участвовать в реакциях электрофильного замещения. Свойства аспарагиновой и глутаминовой кислот определяются реакционной способностью карбоксильной группы; свойства лизина и N-концевой аминокислоты — способностью аминогруппы вступать в те или иные химические реакции.

Однако главной особенностью многих аминокислот является их способность к протонированию. Этот фактор определяет многие свойства белков, ферментов и их активных центров.




© Авторы и рецензенты: редакционный коллектив оздоровительного портала "На здоровье!". Все права защищены.


 
Текст сообщения*
Защита от автоматических сообщений
Загрузить изображение
 

nazdor.ru
На здоровье!
Беременность | Лечение | Энциклопедия | Статьи | Врачи и клиники | Сообщество


О проектеКарта сайта β На здоровье! © 2008—2015
nazdor.ru, nazdor.com
Контакты Наш устав

Рекомендации и мнения, опубликованные на сайте, являются справочными или популярными и предоставляются широкому кругу читателей для обсуждения. Указанная информация не заменяет квалифицированную медицинскую помощь, основанную на истории болезни и результатах диагностики. Обязательно проконсультируйтесь с врачом.

Размещенные на сайте информационные материалы, включая статьи, могут содержать информацию, предназначенную для пользователей старше 18 лет согласно Федеральному закону №436-ФЗ от 29.12.2010 года "О защите детей от информации, причиняющей вред их здоровью и развитию".